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Las plantas transgénicas pueden convertirse en una vía para producir proteínas de interés para alimentos alternativos. Un nuevo estudio demostró que los cloroplastos de la lechuga pueden utilizarse para fabricar, de manera estable, una proteína característica de los músculos animales: la mioglobina. Un nuevo ejemplo del potencial de la agricultura molecular.

¿Qué tienen en común una lechuga y un animal? A primera vista, muy poco. Sin embargo, gracias a la biotecnología, ambos pueden producir una misma proteína.

Investigadores lograron que plantas de lechuga produzcan mioglobina porcina, una hemoproteína presente naturalmente en los músculos de los vertebrados y estrechamente relacionada con las características sensoriales y nutricionales de la carne. Para conseguirlo, introdujeron versiones optimizadas del gen que codifica esta proteína en los cloroplastos de la planta. A partir de las células transformadas regeneraron plantas completas, capaces de desarrollarse normalmente, florecer y producir semillas viables, manteniendo además la característica en la siguiente generación.

El trabajo, publicado recientemente en Frontiers in Plant Science, constituye -según sus autores- el primer reporte de producción estable de mioglobina en plantas superiores. Además de la lechuga, el estudio utilizó tabaco como planta modelo y evaluó también la producción de la proteína en un alga.

¿Por qué producir mioglobina en una planta?

La mioglobina es una proteína relativamente pequeña cuya función principal es almacenar oxígeno en el músculo. Sin embargo, su interés para la industria alimentaria va mucho más allá de ese papel biológico.

La proteína contiene un grupo hemo, que incorpora hierro y desempeña un papel fundamental en las características que asociamos con la carne. El estado químico de ese hierro influye sobre su color: cuando la mioglobina está unida al oxígeno contribuye al color rojo brillante de la carne, mientras que otros estados generan tonalidades diferentes.

Además, la mioglobina participa en algunas características del sabor de la carne —incluidas notas metálicas y umami— y aporta hierro en una forma altamente biodisponible.

Por estas razones, la mioglobina resulta especialmente atractiva para desarrollar alimentos alternativos que busquen reproducir algunas de las características sensoriales y nutricionales de la carne.

Hasta ahora, esta proteína se había producido experimentalmente utilizando microorganismos y otros sistemas de expresión. En plantas superiores se había logrado una expresión transitoria, pero no una producción estable mediante transformación del genoma de los cloroplastos.

El cloroplasto como fábrica de proteínas

Los cloroplastos son las estructuras de las plantas que normalmente asociamos con la fotosíntesis. Sin embargo, también poseen su propio ADN y una maquinaria capaz de fabricar proteínas, lo que permite utilizarlos como pequeñas biofábricas dentro de las células vegetales.

Los investigadores aprovecharon esa capacidad para incorporar el gen de la mioglobina porcina al genoma de los cloroplastos mediante biobalística, una técnica que introduce ADN en las células a través del "bombardeo" con partículas microscópicas recubiertas de material genético.

Después seleccionaron las células transformadas y regeneraron plantas completas.

El resultado fue uno de los principales hallazgos del estudio: las plantas no solo produjeron la proteína, sino que crecieron normalmente, florecieron y generaron semillas viables. Además, la modificación se transmitió a la descendencia, demostrando que se trataba de una producción estable y heredable.

¿Qué tan buena es esta “fábrica”?

La producción obtenida mediante la transformación de los cloroplastos fue considerablemente mayor que la lograda con otros sistemas evaluados por los investigadores.

En la lechuga, la mioglobina llegó a representar aproximadamente 1,5 % de las proteínas solubles totales, mientras que en el tabaco alcanzó alrededor de 2,7 %.

El estudio también comparó esta estrategia con la transformación del genoma nuclear del tabaco y encontró que la expresión en cloroplastos resultó claramente superior.

Estos resultados son relevantes porque una de las principales ventajas de los cloroplastos es su capacidad para acumular proteínas recombinantes en concentraciones relativamente elevadas. Además, una de las sorpresas del trabajo fue que las plantas toleraron bien la producción de una proteína animal sin mostrar alteraciones evidentes en su desarrollo.

Ahora bien, las cifras todavía deben ponerse en contexto. La concentración estimada —unos 810 mg de mioglobina por kilogramo de lechuga seca— sigue siendo aproximadamente un orden de magnitud inferior a la presente en determinados músculos animales. Por eso, los autores consideran que el trabajo representa principalmente una prueba de concepto.

El desafío no es solo fabricar la proteína

Existe una diferencia importante entre producir una proteína y producir una proteína plenamente funcional.

Para cumplir correctamente su función, la mioglobina necesita incorporar su grupo hemo. Y allí apareció uno de los principales desafíos del estudio.

Los investigadores comprobaron que la mioglobina producida en las hojas de tabaco presentaba un plegamiento correcto. Sin embargo, solo aproximadamente 35 % de la proteína purificada contenía hemo unido, frente a cerca de 80 % en una muestra de mioglobina producida experimentalmente en Escherichia coli.

El resultado sugiere que la disponibilidad de hemo dentro de las células vegetales puede convertirse en uno de los principales cuellos de botella de esta tecnología. Una de las estrategias propuestas para futuras investigaciones consiste en modificar rutas metabólicas relacionadas con el hemo para aumentar la proporción de proteína completamente funcional.

¿Una lechuga para producir ingredientes?

El objetivo de la investigación no es desarrollar una nueva variedad de lechuga para reemplazar a la carne.

La propuesta es mucho más amplia: utilizar plantas como plataformas de producción de proteínas de interés, una estrategia conocida como molecular farming o agricultura molecular.

En este enfoque, una planta funciona como una biofábrica. En lugar de producir únicamente biomasa o alimentos, se la modifica para fabricar una molécula específica que luego puede utilizarse como ingrediente.

En este caso, la mioglobina podría tener aplicaciones en alimentos alternativos a la carne, donde contribuiría a reproducir algunas de las características propias de los productos cárnicos.

La elección de la lechuga tampoco es casual. A diferencia del tabaco, utilizado principalmente como planta modelo por su facilidad de transformación y elevada capacidad de expresión, la lechuga es una especie comestible que podría convertirse en una plataforma de interés para futuras aplicaciones alimentarias.

Mucho camino por recorrer

El resultado es prometedor, pero todavía está lejos de una aplicación comercial.

En primer lugar, será necesario aumentar la cantidad de mioglobina producida y, sobre todo, mejorar la proporción de proteína que incorpora correctamente el grupo hemo.

También habrá que determinar con mayor precisión si la proteína obtenida en plantas reproduce las propiedades funcionales necesarias para una aplicación alimentaria. El estudio evaluó su plegamiento y su capacidad de unir hemo, pero todavía quedan pendientes análisis sobre su comportamiento en matrices alimentarias y sobre las propiedades que podría aportar a un producto terminado.

Tampoco se realizaron pruebas sensoriales en consumidores.

A ello se suman los procesos de evaluación y regulación que cualquier eventual aplicación alimentaria deberá superar antes de llegar al mercado.

De una proteína a una nueva generación de biofábricas

Quizás el aspecto más interesante de este trabajo no sea imaginar una lechuga con mioglobina, sino pensar qué otras moléculas podrían producir las plantas en el futuro.

La agricultura molecular busca precisamente ampliar esa frontera: aprovechar organismos vegetales como plataformas capaces de fabricar proteínas y otras moléculas de interés utilizando recursos que ya emplean de forma extraordinariamente eficiente, como la luz solar, el agua, el dióxido de carbono y los nutrientes.

La producción estable de mioglobina en los cloroplastos de una planta superior representa un nuevo paso en esa dirección.

La lechuga, en este caso, no es el producto final. Es la demostración de una idea: las plantas también pueden convertirse en biofábricas, capaces de producir proteínas que normalmente no forman parte de su metabolismo.

Fuente: Groff A. et al. (2026). Sustainable production of myoglobin meat protein in plant chloroplasts. Frontiers in Plant Science, 17. https://doi.org/10.3389/fpls.2026.1876707